Dipeptider

L-α-dipeptider (dipeptider) har ikke blitt studert på langt nær så mye som har proteiner og aminosyrer.Den primære forskningen har blitt gjort på L-aspartyl-L-fenylalanin-metylester (aspartam) og Ala-Gln (Lalanyl-L-glutamin) fordi de brukes i populære kommersielle produkter.I tillegg til dette faktum er en annen grunn til at mange dipeptider ikke har blitt studert grundig fordi dipeptidproduksjon mangler effektive produksjonsprosesser, selv om flere kjemiske og kjemoenzymatiske metoder er rapportert.

Karnosin – eksempel på dipeptid
Inntil nylig har det blitt utviklet nye metoder for dipeptidsyntese som dipeptider produseres for via fermentative prosesser.Visse dipeptider har særegne fysiologiske evner, som tillater dem å muligens fremskynde dipeptidanvendelser innen forskjellige felt av vitenskapelig forskning.L-α-dipeptider består av den mest ukompliserte peptidbindingen av to aminosyrer, men de er ikke lett tilgjengelige, primært på grunn av kostnadseffektive produksjonsprosesser.Dipeptider har imidlertid svært interessante funksjoner, og den vitenskapelige informasjonen rundt dem øker.Dette etterlater mange forskere med ansvaret for å utvikle mer effektive og kostnadseffektive prosesser for dipeptidproduksjon.Når dette feltet er mer fullstendig studert, er det forventet at vi kan lære mye mer om hvor verdifulle peptider egentlig er.

Dipeptider har to grunnleggende funksjoner, som er:
1. Et derivat av aminosyrer
2. Dipeptidet i seg selv

Som et derivat av aminosyrer inneholder dipeptider, sammen med deres aminosyrer, forskjellige fysiokjemiske egenskaper, men de deler vanligvis de samme fysiologiske effektene.Dette er fordi dipeptider brytes ned til de separate aminosyrene i levende organismer, som har varierende fysisk-kjemiske egenskaper.For eksempel er L-glutamin (Gln) varmelabil, mens Ala-Gin (L-alanyl-L-glutamin) er varmetolerant.

Kjemisk syntese av dipeptider skjer som følger:
1. Alle funksjonelle dipeptidgrupper er beskyttet (annet enn de som er involvert i å skape peptidbindingen til aminosyrer).
2. Den beskyttede aminosyren til den frie karboksylgruppen aktiveres.
3. Den aktiverte aminosyren reagerer med den andre beskyttede aminosyren.
4. Beskyttelsesgruppene inneholdt i dipeptidet blir fjernet.